Menjelaskan Struktur Protein dengan singkat

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam.

Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener.

Struktur primer

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai.

Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida.

Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.

Struktur primer protein mengacu pada urutan asam amino linier dari rantai polipeptida. Struktur primer disebabkan oleh ikatan kovalen atau peptida, yang dibuat selama proses biosintesis protein atau disebut dengan proses translasi. Kedua ujung rantai polipeptida yang disebut sebagai ujung karboksil (C-terminal) dan ujung amino (N-terminal) berdasarkan sifat dari gugus bebas. Perhitungan residu selalu dimulai pada akhir N-terminal (gugus amino, -NH2), yang merupakan akhir dimana gugus amino tidak terlibat dalam ikatan peptida. Struktur primer protein ditentukan oleh gen yang berhubungan dengan protein. Sebuah urutan tertentu dari nukleotida dalam DNA ditranskripsi menjadi mRNA, yang dibaca oleh ribosom dalam proses yang disebut translasi. Urutan protein dapat ditentukan dengan metode seperti degradasi Edman.

Struktur sekunder

Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein.Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

  • o alpha helix (α-helix, “puntiran-alfa”), berupa pilinan rantai asam-asam amino  berbentuk seperti spiral;
  • o beta-sheet (β-sheet, “lempeng-beta”), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun   dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
  • o beta-turn, (β-turn, “lekukan-beta”); dan gamma-turn, (γ-turn, “lekukan-gamma”).

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear  distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated (Gambar 4 dan 5). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida  yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn, 2008).

Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).

Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel (Gambar 6 dan 7). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn yang ditunjukkan dalam Gambar 8 (Murray et al, 2009).

Struktur tersier

Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu.Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler.Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan.Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.

Lipatan tersebut dikendalikan oleh interaksi hidrofobik, tapi struktur tersebut dapat stabil hanya bila bagian-bagian protein terkunci pada tempatnya oleh interaksi tersier yang spesifik, seperti jembatan garam, ikatan hidrogen , dan kemasan ketat rantai samping dan ikatan disulfida.

Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 9). Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).

Struktur kuartener

Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipakai bersama-sama membentuk struktur protein.

Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik (Gambar 10) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).

Ditinjau dari strukturnya, protein dapat dibagi dalam 2 golongan yaitu:

Protein sederhana yang merupakan protein yang hanya terdiri atas molekul-molekul asam amino. Termasuk dalam kelompok misalnya :

  1. Protamin
    Protein ini bersifat alkalis dan tidak mengalami koagulasi pada pemanasan.
  2. Albumin
    Protein larut dalam air dan larutan garam encer, BM-nya relative rendah. Albumin terdapat dalam putih telur (albumin telur), susu (laktalbumin), darah (albumin darah) dan sayur-sayuran.
  3. Globulin
    Larut dalam larutan garam netral, tetapi tidak larut dalam air. Terkoagulasi oleh panas dan akan mengendap pada larutan garam konsentrasi tinggi (salting out) dalam tubuh banyak terdapat sebagai zat antibodi dan fibrinogen. Pada susu terdapat dalam bentuk laktoglobulin, dalam telur ovoglobulin, dalam daging myosin dan acitin dan dalam kedele disebut glisilin atau secara umum dalam kacang-kacangan disebut legumin.
  4. Glutelin
    Larut dalam asam dan basa encer, tetapi tidak larut dalam pelarut netral. Contoh : gluten pada gandum dan oryzenin pada beras.
  5. Prolanin
    Larut dalam etanol 50-90% dan tidak larut dalam air. Protein ini banyak mengandung prolin dan asam glutamat serta banyak terdapat didalam serelia. Contohnya : zein pada jagung, gliadin pada gandum, dan kordein pada barley.
  6. Skleroprotein
    Tidak larut dalam air dan solvent netral dan tahan terdapat hidrolisis enzimatis. Protein ini berfungsi sebagai strukutr kerangka pelindung pada manusia dan hewan. Contoh kolagen, elastin, dan keratin.
  7. Histon
    Merupakan protein basa, karena banyak mengandung lisin dan arginin. Bersifat larut dalam air dan akan tergumpalkan oleh ammonia.
  8. Globulin
    Hampir sama dengan histon. Globulin kaya akan arginin, triptophan, histidin tapi tidak mengandung isoleusin terdapat dalam darah (hemoglobin).
  9. Protein
    Merupakan protein yang sangat sederhana BM relative rendah (4000-8000), kaya akan arginin, larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas dan bersifat basis.

Protein sederhana menurut bentuk molekulnya dibagi menjadi 2 kelompok, yaitu:

  • Protein serabut (= skleroprotein = albumoid = skrelin)
    Serat (fibrous) berbentuk panjang dan terikat bersama-sama sebagai fibril-fibril oleh ikatan hydrogen. Tidak larut dalam air, sehingga ketidak larutan ini mengakibatkan gaya antar molekul yang kuat. Contoh, keratin (rambut, kuku, bulu, tanduk), pada kalogen (jaringan penghubung), fibroin (sutera) dan miosin (otot).
    Protein serabut ini berbentuk serabut; tidak larut dalam pelarut encer, baik larutan garam, basa ataupun alkohol. Molekulnya terdiri atas rantai molekul yang panjang, sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila ditarik memanjang kembali kebentuk semula. Fungsi dari protein ini adalah membentuk struktur bahan dan jaringan, contohnya adalah keratin pada rambut. Molekul protein ini terdiri atas beberapa rantai polipeptida yang memanjang dan dihubungkan satu sama lain oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan bentuk serat atau serabut yang stabil. Berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pati dan sukar dimurnikan.
  • Protein globural
    Protein globural berbentuk seperti bola, banyak terdapat pada bahan hewani (susu,daging, telur). Protein ini mudah larut dalam garam dan asam encer serta mudah berubah karena pengaruh suhu, konsentrasi garam, asam dan basa serta mudah mengalami denaturasi. Protein globular pada umumnya berbentuk bulat atau elips dan terdiri atas rantai polipeptida yang terlibat.

Protein gabungan yang merupakan protein yang terdiri atas protein dan gugus bukan protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lipid atau asam nukleat :

  1. Posferoprotein :
    mengandung gugus asam folat yang terikat pada gugus hidriksil dari serin dan theroin. Banyak terdapat pada susu dan kuning telur.
  2. Lipoprotein :
    mengandung lipid asam lemak, listin. Sehingga mempunyai kapasitas sebagai zat pengemulsi yang baik, terdapat dalam telur, susu dan darah.
  3. Nukleoprotein :
    kombinasi antara asam nukleat dan protein. Misal : musin pada air liur, ovomusin pada telur, nukoid pada serum.
  4. Kromoprotein :
    kombinasi protein dengan gugus berfigmen yang biasanya mengandung unsur logam. Contoh : hemoglobin, myglobulin, chlorofil dan flavoprotein.
  5. Metaloprotein :
    merupakan komplek utama anatara protein dan logam seperti halnya kromatorprotein. Contoh : feritrin (mengandung Fe), coalbumin (mengandung CO dan Zn).