Apa fungsi mioglobin

Hai kawan-kawan, kali ini admin akan menjelaskan tentang fungsi mioglobin. Semoga saja artikel tentang fungsi mioglobin ini bermanfaat banyak.
Mioglobin adalah protein yang berukuran kecil (sekitar 17.200 dalton) yang terdapat di otot jantung dan otot rangka, berfungsi menyimpan dan memindahkan oksigen dari hemoglobin dalam sirkulasi ke enzim-enzim respirasi di dalam sel kontraktil. Ketika terjadi kerusakan pada otot, mioglobin dilepas ke dalam sirkulasi darah.
Mioglobin disaring dari darah oleh ginjal dan diekskresikan melalui urin. Jika sejumlah besar mioglobin yang dilepaskan ke dalam aliran darah, seperti setelah trauma parah, mioglobin berlebihan dapat menyebabkan kerusakan pada ginjal dan akhirnya mengakibatkan kegagalan ginjal.
Peningkatan mioglobin serum terjadi 2-6 jam setelah terjadi kerusakan jaringan otot jantung atau otot rangka, mencapai kadar tetinggi dalam waktu 8-12 jam, dan kembali normal dalam waktu 18-36 jam. Mioglobin urin dapat dideteksi selama 3-7 hari setelah cedera otot

Sebutkan 5 fungsi mioglobin!

  • mioglobin mengikat energi
  • kontraksi dan relaksasi
  • mioglobin mengikat oksigen
  • mioglobin memperkuat kontraksi otot
  • mioglobin menghasilkan energi

Apa itu Mioglobin dan Struktur Mioglobin?

Mioglobin (BM 16700, disingkat Mb) merupakan protein pengikat oksigen yang relatif sederhana, ditemukan dalam konsentrasi yang besar pada tulang dan otot jantung, membuat jaringan ini berwarna merah yang berfungsi sebagai penyimpan oksigen dan sebagai pembawa oksigen yang meningkatkan laju transpor oksigen dalam sel otot.

Mamalia yang menyelam seperti ikan paus yang menyelam dalam waktu lama, memiliki mioglobin dalam konsentrasi tinggi dalam ototnya. Protein seperti mioglobin juga banyak ditemukan pada organisme sel tunggal. Mioglobin merupakan polipeptida tunggal dengan 153 residu asam amino dan satu molekul heme.

Komponen protein dari mioglobin yang disebut globin, merupakan rantai polipeptida tunggal yang berisi delapan α-heliks . Sekitar 78% residu asam amino dari protein ditemukan dalam α-heliks ini. Lipatan rantai globin membentuk celah yang hampir terisi gugus heme. Heme bebas [Fe2+] mempunyai afinitas tinggi terhadap O2 dan dioksidasi searah membentuk hematin [Fe3+]. Hematin tidak dapat mengikat O2.

Interaksi nonkovalen antara sisi asam amino rantai dan cincin porfirin nonpolar yang mengandung celah sisi ikat oksigen meningkatkan afinitas heme terhadap O2. Peningkatan afinitas melindungi Fe2+ dari oksidasi dan memungkinkan pengikatan oksigen yang reversibel.

Semua asam amino yang berinteraksi dengan heme nonpolar kecuali dua histidin, yang berikatan langsung dengan atom besi heme dan histidin yang lain menstabilkan sisi ikat oksigen. Ketika oksigen terikat pada heme bebas, aksis dari molekul oksigen posisinya pada sudut ikatan Fe-O, berlawanan dengan hal ini, ketika CO2 berikatan dengan heme bebas Fe, C dan O berada pada garis lurus.

Kedua kasus tersebut mencerminkan geometri orbital hibridisasi masing-masing ligan. Pada mioglobin, His64 (His E7), pada sisi ikat O2heme, terlalu jauh untuk berkoordinasi dengan heme besi, tetapi berinteraksi dengan ligan yang terikat pada heme. Residu ini disebut distal his, yang tidak berefek pada pengikatan oksigen tetapi dapat menghalangi pengikatan linier CO, menjelaskan pengurangan pengikatan CO ke heme

Jelaskan ciri mioglobin!

Molekul penyusun mioglobin adalah asam amino dan poliferin yang merupakan sejenis zat besi. Mioglobin juga terdapat dalam otot-otot hewan yang berenang di dalam air dalam jangka waktu cukup lama, seperti lumba-lumba, paus, dan anjing laut.

Hal ini terjadi karena mioglobin dapat menyimpan oksigen dalam sel sehingga oksigen tersebut dapat digunakan pada proses metabolisme saat hewan tersebut memerlukan energi namun masih berada di dalam air. Mioglobin juga menyebabkan warna merah pada otot hewan pada umumnya.

Ikan yang berdaging merah akan memiliki mioglobin yang banyak, sehingga saat terpapar oksigen mioglobin akan langsung teroksidasi. Ikan berdaging putih tidak mengandung mioglobin. Untuk mengatasi hal ini, ikan berdaging merah seperti tuna dan cakalang memiliki banyak zat antioksidan seperti DHA dan EPA. Zat besi dalam jumlah banyak terdapat pada mioglobin. Zat besi ini baik untuk orang yang mengalami anemia, sehingga ikan berdarah merah baik untuk dikonsumsi penderita anemia.

Perbedaan mioglobin dan hemoglobin

Seperti halnya hemoglobin, mioglobin adalah protein sitoplasma yang mengikat oksigen pada kelompok heme . Ini hanya menampung satu kelompok globulin, sedangkan hemoglobin memiliki empat. Meskipun gugus heme identik dengan yang ada di Hb, Mb memiliki afinitas yang lebih tinggi terhadap oksigen daripada hemoglobin.

Perbedaan ini terkait dengan perannya yang berbeda: sedangkan hemoglobin mengangkut oksigen, fungsi mioglobin adalah untuk menyimpan oksigen.

Mioglobin

Struktur dan ikatan mioglobin

Myoglobin termasuk dalam superfamili protein globin , dan seperti globin lain, terdiri dari delapan heliks alfa yang dihubungkan oleh loop. Myoglobin mengandung 154 asam amino.

Myoglobin mengandung cincin porfirin dengan besi di tengahnya. Kelompok histidin proksimal (His-93) melekat langsung ke zat besi, dan kelompok histidin distal (His-64) melayang di dekat wajah yang berlawanan. [28] Imidazol distal tidak terikat pada besi tetapi tersedia untuk berinteraksi dengan substrat O2. Interaksi ini mendorong pengikatan O 2 , tetapi bukan karbon monoksida (CO), yang masih mengikat sekitar 240 × lebih kuat dari O 2 .

Pengikatan O2 menyebabkan perubahan struktural yang substansial di pusat Fe, yang menyusut dalam radius dan bergerak ke pusat saku N4. Penjilidan O2 menginduksi “pair-pairing”: bentuk deoksi besi lima koordinat adalah putaran tinggi dan bentuk oxy enam koordinat adalah putaran rendah dan diamagnetik

Tinggalkan Balasan

Alamat email Anda tidak akan dipublikasikan. Ruas yang wajib ditandai *