Tatanama dan Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Ada beberapa faktor yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim, di antaranya sebagai berikut;

Advertisement

Konsentrasi Substrat

Konsentrasi substrat mempengaruhi kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan awal reaksi yang dikatalisis enzim diberikan pada Gambar dibawah.

Gambar tersebut menunjukkan bahwa pada konsentrasi substrat yang rendah kecepatan reaksi juga rendah. Penambahan konsentrasi substrat menyebabkan peningkatan kecepatan reaksi yang cukup nyata.

Akan tetapi, jika konsentrasi substrat terus diperbesar, ternyata peningkatan kecepatan reaksi semakin kecil. Akhirnya, pada konsentrasi tertentu tercapai kecepatan reaksi maksimum. Setelah itu, penambahan konsentrasi substrat tidak lagi memperbesar kecepatan reaksi.

Konsentrasi substrat
Gambar. Pengaruh perubahan konsentrasi substrat pada suhu tetap terhadap laju reaksi yang dikatalisis enzim

Fakta di atas menjadi dasar dari teori yang dikembangkan oleh Leonor Michaelis dan Maud Menten tentang prinsip kerja enzim, yaitu bahwa enzim harus bergabung dengan substrat sebelum terurai membentuk produk. Pada konsentrasi substrat yang rendah, tersedia enzim bebas, sehingga penambahan konsentrasi substrat akan memperbesar kecepatan reaksi.

Akan tetapi, pada konsentrasi substrat yang semakin besar tidak tersedia cukup enzim bebas, sehingga penambahan konsentrasi substrat tidak diikuti peningkatan kecepatan reaksi yang seimbang.

Advertisement

pH

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh pH. pH yang menyebabkan aktivitas enzim maksimum disebut pH optimum. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang khas. pH optimum biasanya adalah sekitar pH jaringan tempat enzim itu biasa terdapat.

Contoh;

  • Pepsin, yang terdapat dalam lambung, mempunyai pH optimum 1,5.
  • Tripsin, juga merupakan enzim yang menguraikan protein, yang terdapat dalam usus halus, mempunyai pH optimum 7,7.

Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim berkaitan dengan keadaan terion dari enzim itu, yang dapat mengakibatkan perubahan bentuk (konformasi) sisi aktif enzim. Perubahan pH yang cukup besar dapat mematikan aktivitas enzim karena mengalami denaturasi.

Suhu

Setiap enzim juga mempunyai suhu optimum, yaitu suhu yang menyebabkan aktivitas enzim maksimum. Di bawah dan di atas suhu optimumnya aktivitas enzim menurun. Kenaikan suhu yang cukup besar akan menyebabkan enzim mengalami denaturasi dan mematikan aktivitas katalitiknya. Pengaruh perubahan suhu pada aktivitas enzim dinyatakan oleh Gambar di bawah.

suhu
Gambar. Pengaruh perubahan suhu terhadap keaktifan enzim. pada suhu yang relatif tinggi keaktifan enzim turun menjadi nol karena anzim telah mengalami denaturasi.

Inhibitor (penghambat)

Hampir semua enzim dapat dihambat atau diracuni oleh senyawa kimia tertentu. Penghambatan ada yang bersifat dapat balik (reversible), ada juga yang bersifat tidak dapat balik (irrevesible). Penghambat yang tidak balik bereaksi dengan atau merusak suatu gugus penting dari enzim sehingga enzim menjadi tak aktif.

Penghambat golongan ini bersifat racun bagi makhluk hidup. Contohnya adalah diisopropilfluorofosfat (DFP), yang menghambat enzim asetilkolinesterase, suatu enzim yang penting dalam transmisi impuls syaraf. Senyawa ini digunakan sebagai senjata kimia dalam peperangan.

Penghambat yang dapat balik ada yang bersifat kompetitif atau nonkompetitif. Tipe yang kompetitif mempunyai kesamaan bentuk dengan substrat sehingga dapat terikat pada sisi aktif enzim. Penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Akan tetapi sekali molekul penghambat itu terikat pada sisi aktif enzim, zat itu tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Pengaruh penghambat kompetitif dapat diatasi dengan jalan memperbesar konsentrasi substrat. Pengaruh penghambat kompetitif diilustrasikan pada Gambar.

Bagian kerja inhibitor

Gambar. Bagan kerja inhibitor yang menghalangi pembentukan kompleks enzim-substrat.

E = enzim; I = inhibitor; S = substrat. Inhibitor terikat kuat pada sisi aktif dan enzim, menghalangi terikatnya substrat.

Penghambat dapat balik yang tidak kompetitif terikat pada sisi lain dari enzim, tidak pada sisi aktifnya, tetapi kemudian mengubah konformasi enzim sehingga menjadi tak aktif. Penghambat nonkompetitif dapat berikatan baik dengan enzim bebas maupun dengan kompleks enzim-substrat.

I + E ↔ IE

I + ES ↔ IES

Tatanama Enzim

Cara lazim yang digunakan untuk penamaan enzim adalah menambahkan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. Misalnya, urease adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis urea; amilase adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis amilum. Akan tetapi, banyak juga enzim yang telah dinamai tanpa menyatakan jenis substratnya Misalnya, tripsin dan pepsin, yaitu enzim yang mengkatalisis hidrolisis protein. Kelemahan cara penamaan seperti itu adalah tidak menyatakan jenis reaksi yang terjadi. Untuk menghilangkan berbagai kelemahan, dan juga karena jumlah enzim yang berhasil diidentifikasikan semakin banyak, maka komisi tata nama dalam IUPAC menetapkan cara penamaan enzim. Cara sistematis untuk penamaan enzim didasarkan pada jenis reaksi yang dikatalisis. Menurut sistem itu semua enzim dibagi dalam 6 golongan, seperti pada Tabel berikut.

Tabel. Klasifikasi enzim berdasarkan reaksi yang dikatalisis

No. Kelas Jenis reaksi yang dikatalisis
1. Oksidoreduklase Pemindahan elektron
2. Transferase Pemindahan gugus fungsionil
3. Hidrolase Reaksi hidrolisis
4. Liase Penambahan gugus ke ikatan ganda atau sebaliknya
5. Isomerase Pemindahan gugus di dalam molekul, menghasilkan bentuk isomer
6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N oleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan penguraian ATP.

Contoh;

Enzim yang mengkatalis reaksi

ATP + D-glukosa → ADP + D-glukosa-6-fosfat

mempunyai nama ATP; Glukosa fosfotransferase, karena mengkatalis pemindahan gugus fosfat dari ATP ke glukosa.

Jika nama enzim ternyata panjang atau rumit, dapat digunakan nama lazim. Untuk contoh di atas, nama lazimnya adalah heksokinase.

 

Advertisement

Leave a Reply

Your email address will not be published.